La vida en la Tierra está hecha de proteínas, que son como piezas de lego formadas por pequeños bloques llamados aminoácidos. Sin embargo, hay un misterio: los aminoácidos existen en dos formas, como una mano derecha y una izquierda, pero en todos los seres vivos solo se usa la forma «zurda». ¿Por qué? Un nuevo estudio ofrece una posible respuesta, mostrando que un proceso químico en los primeros días de la Tierra pudo haber favorecido la forma «zurdA», y ese sesgo se ha mantenido desde entonces. Esta investigación abre una ventana a cómo la vida pudo haberse originado y por qué solo usa una de las dos formas de los aminoácidos.
En la compleja danza molecular que da vida a los organismos, hay un misterio fundamental que ha desconcertado a los científicos durante décadas: el sesgo quiral. La quiralidad se refiere a la propiedad de las moléculas de existir en dos formas especulares, como una mano derecha y una izquierda. En la naturaleza, casi todos los aminoácidos que componen las proteínas existen en estas dos formas, pero curiosamente, la vida utiliza exclusivamente la forma «zurda» o levógira, dejando a la «derecha» o dextrógira fuera del juego. Este fenómeno plantea una pregunta fascinante: ¿por qué el universo biológico tiene una preferencia tan marcadamente asimétrica?
En febrero de 2024, un equipo de investigadores de Scripps Research y el University College de Londres presentó una explicación novedosa para este sesgo quiral en la revista Nature, que podría proporcionar una de las respuestas más convincentes hasta la fecha. Su investigación se centra en un mecanismo molecular capaz de promover, de forma eficiente, la formación de dipéptidos, que son pares de aminoácidos. La clave aquí es que este proceso parece favorecer la formación de dipéptidos que comparten la misma lateralidad, lo que podría haber desempeñado un papel crucial en la evolución de la vida tal como la conocemos.
La Importancia de los Dipéptidos en la Formación de Proteínas
Los dipéptidos, compuestos por dos aminoácidos unidos por un enlace peptídico, son componentes esenciales en la formación de proteínas. En el laboratorio, los científicos pueden sintetizarlos de manera fácil y rápida, pero en la Tierra primitiva, la formación de estas cadenas moleculares habría sido mucho más compleja. Lo que hace que este estudio sea tan relevante es que los autores han descubierto que, durante la formación de dipéptidos, el proceso de catalización puede favorecer la creación de cadenas «quirales» (en las que ambos aminoácidos comparten la misma forma: dos L o dos D) en lugar de aquellas con aminoácidos de lateralidad opuesta (L-D o D-L).
En este proceso, que involucra catalizadores basados en azufre, los investigadores encontraron que una ligera desventaja inicial en la proporción de aminoácidos L y D lleva a un efecto dominó. Inicialmente, cuando se mezclan aminoácidos L y D en proporciones sesgadas, se forman más rápidamente los dipéptidos heteroquirales (aquellos con aminoácidos de lateralidades opuestas). Sin embargo, estos dipéptidos heteroquirales tienden a extraer más aminoácidos L y D de la mezcla inicial, lo que favorece la formación de dipéptidos homoquirales (aquellos con aminoácidos de la misma lateralidad). A medida que estos dipéptidos se forman y se acumulan, se crea un ciclo en el que más moléculas homogéneas se producen, incrementando la proporción de aminoácidos L o D en la mezcla final.
Un Segundo Sesgo: La Precipitación
Además de este efecto inicial, los investigadores descubrieron un segundo sesgo que favorece la formación de dipéptidos homoquirales: los dipéptidos heteroquirales se precipitan de la solución más rápidamente que los homoquirales. Este fenómeno acelera el proceso, favoreciendo aún más la acumulación de dipéptidos de una sola lateralidad. Aunque aún no se comprende completamente por qué ocurre esta precipitación selectiva, el estudio proporciona un marco matemático robusto para explicar cómo un sesgo inicial podría haberse propagado, favoreciendo la formación de cadenas peptídicas quirales.
La Implicación para el Origen de la Vida
Lo más intrigante de este descubrimiento es su potencial para explicar no solo el sesgo quiral en las proteínas, sino también en las moléculas genéticas fundamentales como el ARN y el ADN. El ARN, por ejemplo, está compuesto por bases que, a diferencia de los aminoácidos, son inevitablemente dextrógiros debido a la presencia de azúcares dextrógiros en su estructura. Si estos nuevos mecanismos de sesgo quiral también influyen en la formación de moléculas genéticas, podría ofrecer una explicación para la prevalencia de una forma quiral sobre la otra en los organismos vivos.
Gerald Joyce, un pionero en la química del origen de la vida, destacó que este estudio presenta una teoría convincente que podría revolucionar nuestra comprensión de cómo la vida se estructuró de manera especular, favoreciendo una lateralidad sobre la otra. «Es solo matemáticas», afirmó Joyce, aludiendo a la forma en que pequeños sesgos pueden amplificarse y llevar a la formación de estructuras quirales dominantes.
Futuro de la Investigación
Aunque este estudio ha demostrado el sesgo quiral en los dipéptidos, el equipo de investigación está comenzando a explorar si este mismo proceso se aplica a moléculas más complejas, como los péptidos más largos y las proteínas. Además, investigarán si estos mecanismos pueden ser aplicables al ARN y al ADN, abriendo nuevas perspectivas sobre cómo las primeras moléculas biológicas pudieron haber adoptado una estructura quiral preferida.
El sesgo quiral es uno de los misterios más fundamentales en el estudio del origen de la vida, y esta nueva investigación podría ser la clave para desvelar el enigma. El estudio no solo ilumina cómo las moléculas más simples pudieron haber creado un sesgo hacia una forma especular, sino que también nos acerca a comprender los primeros pasos hacia la vida tal como la conocemos hoy.
